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　　结构域是球状蛋白的折叠单位 较小的蛋白质分子或亚基往往是单结构域的。 结构域一般有 100－200氨基酸残基。 结构域之间常常有一段柔性的肽段相连，形成所谓的铰链区，使结构域之间可以发生相对移动。 结构域承担一定的生物学功能，几个结构域协同作用，可体现出蛋白质的总体功能。例如，脱氢酶类的多肽主链有两个结构域，一个为NAD 结合结构域，一个是起催化作用的结构 域，两者组合成脱氢酶的脱氢功能区。 结构域间的裂缝，常是酶的活性部位，也是反应物的出入口 三、蛋白质三级结构 (一).三级结构的特点 (二). 肌红蛋白(Mb)的构象 (三). 一级结构与三级结构的关系 (四).维持三级结构的作用力 第5章 蛋白质的三维结构 一、研究蛋白质构象的方法 p197 二、蛋白质的二级结构 三、蛋白质的三级结构 四、蛋白质的四级结构 五、稳定蛋白质三维结构的作用力 一、研究蛋白质构象的方法 p197 （一）测定晶体蛋白质的分子构象的方法 X射线衍射法： （二）研究溶液中蛋白质构象的光谱方法 1、紫外差光谱 2、荧光和荧光偏振 3、圆二色性 4、核磁共振 （一）测定晶体蛋白质的分子构象的方法 X射线衍射法： 迄今为止，完整而精细的晶态蛋白质分子三维结构的测定，几乎完全依赖于Ｘ射线晶体衍射分析法。可以提供多肽链上除氢原子外所有原子的空间排布信息。 不能测定溶液中蛋白质分子的三维结构。 （二）研究溶液中蛋白质构象的光谱方法 方法 提供的结构信息 紫外差光谱 Trp或Tyr微区；构象变化 荧光和荧光偏振 Trp或Tyr微区；构象变化 圆二色性光谱 二级结构及其变化 核磁共振 溶液中蛋白质分子构象；构象动力学 二、蛋白质二级结构 Secondary structrues of proteines (一)蛋白质的结构层次 (二)蛋白质的二级结构 (三)二级结构的基本类型 (四)二级结构类型的代表性蛋白 (五)超二级结构 (六)结构域 （一）蛋白质的结构层次 多肽链在三维空间上特定的走向与排布就是蛋白质的高级结构，也叫做空间结构、三维结构、立体结构，或叫做三维构象。 一级结构指蛋白质分子中的氨基酸的排列顺序。 二级结构指蛋白质多肽链的主链骨架中的若干肽段的构象、排列。所有蛋白质的主链结构相同，长短不同。 三级结构指多肽链在二级结构的基础上，各原子的空间排布，包括侧链基团的取向，是二级结构的基础上范围更广的盘旋和折叠。 四级结构是指多条肽链组成一个蛋白质分子时，各亚单位在寡聚蛋白质中空间排布及亚单位间的相互作用。 （二）蛋白质的二级结构 1、肽单位(The peptide group) p204 构成肽链主链的基本单元，叫做肽单位——主链骨架重复单位，它包括两个α-碳原子及其中间的一个肽键，Cα-CO-NH-Cα，肽单位又叫肽平面 2、二面角（The dihedral angles)p204 Cα-N键的旋转角度叫φ角 Cα-C的旋转角度叫

　　角 两面角决定了两个肽平面的相对位置，因此就决定了肽链主链的位置与构象。 当Φ()旋转键两 侧的主链呈顺式时， 规定Φ() =0° 从Cα沿键轴方向 看，顺时针旋转的 Φ() 角为正值， 反之为负值。 3、可允许的Φ和值 p205 ——拉氏构象图(Ramachandran diagram) Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图。 二级结构产生的原因 α Helix, β Sheet (1) Peptide bond 不能转动 → Peptide bond 平面 (2) 一个氨基酸 R 基团与前后 R 基团的限制 → Peptide bond 平面不能任意转动 → (3) R 基团的大小、电荷限制 → 只做规律折叠 →α Helix, β Sheet (4) 稳定二级结构的作用力： 氢 键 1、α-螺旋（α-helix) 2、β-折叠（β-pleated sheet) 3、β-转角 4、无规卷曲（Random Coil) (三)蛋白质二级结构的基本类型 （1) α-螺旋构象的结构特点 1950年Pauling提出 1、α-螺旋（α-helix) p207 α-Helix: （1）右手螺旋（Right handed）呈圆筒状，且有偶极性 （2）每3.6氨基酸绕一圈，每圈 0.54 nm 高（螺距），每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm （3）氨基酸残基侧链向外 （4）肽键上C=O氧与它后面（C端）第四个残基上的N-H氢间形成氢键，氢键封闭的环是13元环。氢键的取向几乎与中心轴平行 α-Helix的结构的表示 α-Helix的结构通常用“SN”来表示，S表示α-Helix每旋转一圈所含的残基数，N表示形成氢键的C=O与N-H原子 及二者之间在主链上包含的原子数之和。 典型的α-Helix用3.613表示： 3.6表示每圈螺旋包括3.6个残基 13表示氢键封闭的环包括13个原子 α-螺旋在许多蛋白中存在，如α-角蛋白、血红蛋白、肌红蛋白等，主要由α-螺旋结构组成。 α-螺旋结构是一种不对称的分子结构： （1）α碳原子的不对称性 （2） 构象本身的不对称性 天然α—螺旋能引起偏振光右旋 α-螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸比旋的加和，而无规卷曲的肽链比旋则等于所有氨基酸比旋的加和。 （2） α-螺旋结构的旋光性 （3）R侧链对α—螺旋的影响 ① 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基,(如 Lys，或Asp ，或Glu)，不能形成稳定的α—螺旋。如 多聚Lys、多聚Glu。 ② Gly在肽中连续存在时，不易形成α—螺旋。 ③ R基大（如Ile）不易形成α—螺旋 ④ Pro、羟脯氨酸中止α—螺旋 ⑤ R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α—螺旋的形成。 如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α—螺旋。 （4）pH对α—螺旋的影响 1951年Pauling 等人提出 (1) 肽链平行排列，相邻肽链主链上的N-H和C=O之间形成氢键，侧向连接 (2)多肽主链呈锯齿状折叠构象，侧链R基交替地分布在片层平面的两侧 (3)肽链走向为： 反平行式（antiparallel）：主链重复周期0.7nm 平行式(parallel)：主链重复周期0.65nm 2、β-折叠（β-pleated sheet) β-构象 β-结构 p209 3、β-转角,回折,弯曲 （β-turn, reverse turn, bend）p211 蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180度的回折，回折处的结构就称为β-转角 4、无规卷曲（Random Coil) 在一些蛋白，特别是在球蛋白中，一部分多肽链的主链骨架，即非螺旋构象，也非β-折迭构象，这些无规则肽链的构象就是无规卷曲。无规卷曲也是二级结构的一种结构单元，在这种结构单元的存在下，才使得蛋白质形成球形，这一部分的存在往往与蛋白的活性有关。 无规卷曲与其他二级结构一样是明确而稳定的结构。 (四) 二级结构类型的代表性蛋白 纤维状蛋白质是结构蛋白,含大量的α-螺旋，β-折叠片，整个分子呈纤维状,广泛分布于脊椎和无脊椎动物体内，起支架和保护作用。角蛋白来源于外胚层细胞,包括皮肤以及皮肤的衍生物:发, 毛,鳞,羽,翮,甲,蹄,角,爪,啄等.角蛋白可分为α-角蛋白和β- 角蛋白。 α-角蛋白，如毛发中主要蛋白质。β-角蛋白，如丝心蛋白。 (五)超二级结构 由若干个相邻的二级结构单元 （α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体(αα, βαβ, ββ)。 (六)结构域 一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。它的结构层次介于超二级结构和三级结构之间。